Stage Master

Des études récentes ont mis en évidence l’existence de voies complexes d’assemblage et de maturation des ribosomes. Celles-ci impliquent plusieurs facteurs protéiques qui ne sont que partiellement caractérisés. Les mitochondries humaines, en tant que des descendantes lointaines des bactéries, ont gardé la plupart de ces facteurs dont la ribonucléase YBEY. Nous avons récemment démontré que YBEY, en complexe avec une protéine mitochondriale p32, joue un rôle essentiel dans la coordination de l’assemblage des ribosomes mitochondriaux. Ces deux protéines sont nécessaires pour la traduction mitochondriale et donc pour la respiration cellulaire. Des mutations dans les gènes correspondants sont associées à des pathologies des systèmes nerveux et musculaire très graves voire létales. Dans la cadre de ce stage M2, en utilisant des méthodes biochimiques (mutagenèse site-spécifique, surproduction et purification des protéines et de leur complexe, chromatographie, tests enzymatiques, EMSA) et, éventuellement, structurales (cristallisation), nous souhaitons résoudre la structure du complexe YBEY-p32. Ce projet suppose d'identifier les résidus impliqués dans l’interaction YBEY-p32, d'évaluer l’effet de p32 sur l’activité enzymatique de YBEY et son activité de liaison à l’ARN et d'essayer de comprendre comment ce complexe permet l’assemblage correct des ribosomes.